Строение белков


Дата добавления: 2014-11-24 | Просмотров: 587


<== предыдущая страница | Следующая страница ==>

Производные карбоновых кислот

R-CH2-COOH R-CH(NH2)-COOH - a-аминокислоты

¾ СООН ¾ кислотная группа,

¾ NH2 ¾ щелочная группа,

Амфотерны в воде R-CH(NH3)+-COO-.

Более 200 аминокислот найдены в природе, однако всего 20 аминокислот участвуют в строении белков.

R-CH(NH2)-COOH +HCl ® R-CH(NH3Cl)-COOH

R-CH(NH2)-COOH + C2H5OH ® R-CH(NH2)-COOC2H5 + H2O

Сложный эфир

1) моноаминомонокарбоновые аминокислоты

Глицин H-CH(NH2)-COOH

2) моноаминодикарбоновые аминокислоты

Аспарагиновая кислота HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH

3) диаминомонокарбоновые аминокислоты

Арнитин H2N-CH2- CH2- CH2- CHNH2-COOH

4) гетероциклические аминокислоты

Гистидин, триптофан, пролин

H2C CH2

H2C CH-COOH пролин

NH

 

Существует 8 незаменимых аминокислот: фенилаланин, метионин, лизин, валин, треонин, изолейцин, лейцин, триптофан.

Молекулы белков имеют 4 структуры:

 

 
 
 

1. Первичная структура. Под первичной структурой белков понимают последовательность аминокислот в полипептидной цепи и положение дисульфидных связей, если они имеются.

2. Вторичная структура. Многие белки имеют конфигурацию a-спирали, которую легко можно представить в виде спирали, идущей по поверхности воображаемого цилиндра. Такая структура устойчива благодаря большому количеству водородных связей. Водородные связи возникают между ковалентно связанным атомом водорода, несущим небольшой положительный заряд, и соседним атомом, обладающим незначительным отрицательным зарядом (кислородом, азотом). Некоторые фибриллярные белки (b-керотин, фиброин шелка) образуют b-конформацию, представляющую как бы ряд листков, расположенных под углом к друг к другу.

 
 

Наряду с большим количеством водородных связей в стабилизации вторичной структуры белка принимают участие другие относительно слабые связи: электростатические и гидрофобные.

Водородная связь

3. Третичная структура. Укладка в пространстве белковой молекулы. Общим признаком пространственного расположения остатков аминокислот в третичной структуре белков является локализация гидрофобных групп внутри молекулы, гидрофильных – на ее поверхности.

4. Четвертичная структура. Она представляет собой комбинацию субъединиц с одинаковой или разной первичной, вторичной или третичной структурой. Субъединицы соединены друг с другом с помощью слабых не ковалентных связей.

Белки обладают свободными карбоксильными или кислот­ными и аминогруппами, в результате чего они амфотерны, т.е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют ще­лочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.

При определенном рН среды (изоэлектрическая точка) чис­ло положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вяз­кость и растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде.

Наиболее важными технологическими свойства­ми белков являются: гидратация (набухание в воде), денату­рация, способность образовывать пены, деструкция и др.


1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | 29 | 30 | 31 | 32 | 33 | 34 | 35 | 36 | 37 | 38 | 39 | 40 | 41 | 42 | 43 | 44 | 45 | 46 | 47 | 48 | 49 | 50 | 51 | 52 |

При использовании материала ссылка на сайт Конспекта.Нет обязательна! (0.035 сек.)