Фибриллярные структурные белки


Дата добавления: 2014-06-18 | Просмотров: 784


<== предыдущая страница | Следующая страница ==>

Коллагены — основные гликопротеины соединительных тканей. Они составляют
25 % всех белков организма человека и обеспечивают сопротивление растяжению в отличие от ПГ, которые противодействуют сжатию. В геноме человека 30 генов, кодирующих коллагеновые α-цепи. Выделено свыше 20 типов коллагеновых молекул (изоколлагены) (табл. 3.1).

Таблица 3.1

Характеристика коллагенов

Тип коллагена Длина волокна Состав Выделен
Тип I 300 нм [a1(I)]2α2(I) Из кости, роговицы, дентина, клапанов сердца, стенки матки
Тип II 300 нм [a1(II)]3 Из гиалинового хряща
Тип III 300 нм [a1(III)]3 Из дермы, клапанов сердца, десны
Тип IV 390 нм [a1(IV)]3 Из базальных мембран
Тип V 300 нм [a1(V)]2α2(V) Из кости, роговицы, больших сосудов, клапанов сердца
Тип VI 105 нм a1(VI), a2(VI) Из кровеносных сосудов
Тип VII 450 нм a1(VII) Из эндотелия сосудов
Тип VIII 150 нм a1(VIII) Из эндотелия сосудов
Тип IX 200 нм a1(IX) α2(IX) Из хрящевой ткани
Тип X 150 нм a1(X) Из хрящевой ткани

 

Изоколлагены типов I–III получили название фибрилформирующихколлагенов, а изоколлагены IX и XII — фибриллассоциируемыхколлагенов, так как они обычно связаны с коллагеновыми волокнами, которые образовали фибрилформирующие коллагены. Фибриллассоциируемые коллагены обеспечивают соединение волокон с другими молекулами матрикса. Типы IV и VII называют сетьформирующими коллагенами. Они образуют сетевидные структуры и чаще всего находятся в базальных мембранах, обеспечивая связь клеточных слоев эпителия с подлежащей соединительной тканью. Это особенно важно для кожи.

Первичная структура коллагена — одиночная полипептидная цепь:
1/3 – ГЛИ, 1/5 – ПРО и гидроксиПРО (ОН-ПРО), есть и ОН-ЛИЗ (рис. 3.2). К ней присоединен дисахарид (глюкоза + галактоза). Полипептидная цепь — левозакрученная спираль, но водородные связи отсутствуют, так как много иминокислот.

Вторичная структура — особый коллагеновый тип: 3 полипептидные цепи сворачиваются в тройную, линейную, правозакрученную спираль. Такая молекула называется тропоколлаген (рис. 3.3).

Третичная структура — соединение в пространстве молекул тропоколлагена между собой по горизонтали: «голова» к «хвосту».

Четвертичная структура — ассоциация между собой молекул тропоколлагена, имеющих третичную структуру, по вертикали: в виде «лестницы». Каждая «ступенька» такой лестницы смещена относительно соседней на 1/4 своей длины. В образующиеся в ходе такого сдвига пустоты в костной ткани и в твердых тканях зуба откладываются кристаллы фосфата кальция, которые становятся центром нуклеации (ядром) для роста кристаллов гидроксиапатита.

Синтез коллагена.Полипептидные цепи синтезируются на полисомах в виде препроколлагена («пре»указывает на наличие сигнального, лидирующего пептида; «про»наналичие дополнительных пептидов на N- и С-концах). Затем начинается процессинг препроколлагена (табл. 3.2).

Таблица 3.2

Порядок и локализация процессинга препроколлагена
Внутриклеточно Внеклеточно
1. Удаление сигнального пептида 2. Гидроксилирование ПРО и ЛИЗ 3. Гликозилирование ОН-ЛИЗ 4. Образование внутри- и межцепочечных S-S связей в дополнительных пептидах 5. Образование тройной спирали 1. Удаление дополнительных пептидов 2. Образование коллагеновых волокон с поперечной исчерченностью 3. Окислительное дезаминирование ε-аминогрупп ЛИЗ и ОН-ЛИЗ с образованием альдегидных групп 4. Образование поперечных связей в коллагеновых волокнах

 

Разрушается коллаген коллагеназамиилизосомными ферментами — протеиназами игликозидазами.О «возрасте» коллагена можно судить по количеству поперечных ковалентных связей в коллагеновых волокнах: чем «моложе» коллаген, тем меньше поперечных связей, тем легче и быстрее он разрушается, и наоборот.

Эластин. Молекула эластина состоит из двух типов фрагментов, чередующихся вдоль цепи: гидрофобные (фибриллярные) сегменты, которые ответственны за эластические свойства молекулы и глобулярные сегменты, богатые АЛА и ЛИЗ, имеющие форму α-спирали и участвующие в формировании поперечных связей между молекулами эластина. В отличие от коллагена у эластина один генетический тип, мало ОН-ПРО, нет ОН-ЛИЗ, дополнительных пептидов, углеводов, не образуется тройная спираль. Синтезируется эластин в виде мономера, а внеклеточно происходит фибриллогенез с образованием поперечных связей с помощью аминокислоты десмозина — продукта межмолекулярной конденсации 4-х остатков ЛИЗ. Эластин — самый прочный из белков, известных в организме человека. Разрушается под действием фермента эластазы.


1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 |

При использовании материала ссылка на сайт Конспекта.Нет обязательна! (0.114 сек.)