 |
Фибриллярные структурные белки
Дата добавления: 2014-06-18 | Просмотров: 1603
|
|
Коллагены — основные гликопротеины соединительных тканей. Они составляют
25 % всех белков организма человека и обеспечивают сопротивление растяжению в отличие от ПГ, которые противодействуют сжатию. В геноме человека 30 генов, кодирующих коллагеновые α-цепи. Выделено свыше 20 типов коллагеновых молекул (изоколлагены) (табл. 3.1).
Таблица 3.1
Характеристика коллагенов
| Тип коллагена | Длина волокна | Состав | Выделен |
| Тип I | 300 нм | [a1(I)]2α2(I) | Из кости, роговицы, дентина, клапанов сердца, стенки матки |
| Тип II | 300 нм | [a1(II)]3 | Из гиалинового хряща |
| Тип III | 300 нм | [a1(III)]3 | Из дермы, клапанов сердца, десны |
| Тип IV | 390 нм | [a1(IV)]3 | Из базальных мембран |
| Тип V | 300 нм | [a1(V)]2α2(V) | Из кости, роговицы, больших сосудов, клапанов сердца |
| Тип VI | 105 нм | a1(VI), a2(VI) | Из кровеносных сосудов |
| Тип VII | 450 нм | a1(VII) | Из эндотелия сосудов |
| Тип VIII | 150 нм | a1(VIII) | Из эндотелия сосудов |
| Тип IX | 200 нм | a1(IX) α2(IX) | Из хрящевой ткани |
| Тип X | 150 нм | a1(X) | Из хрящевой ткани |
Изоколлагены типов I–III получили название фибрилформирующихколлагенов, а изоколлагены IX и XII — фибриллассоциируемыхколлагенов, так как они обычно связаны с коллагеновыми волокнами, которые образовали фибрилформирующие коллагены. Фибриллассоциируемые коллагены обеспечивают соединение волокон с другими молекулами матрикса. Типы IV и VII называют сетьформирующими коллагенами. Они образуют сетевидные структуры и чаще всего находятся в базальных мембранах, обеспечивая связь клеточных слоев эпителия с подлежащей соединительной тканью. Это особенно важно для кожи.
Первичная структура коллагена — одиночная полипептидная цепь:
1/3 – ГЛИ, 1/5 – ПРО и гидроксиПРО (ОН-ПРО), есть и ОН-ЛИЗ (рис. 3.2). К ней присоединен дисахарид (глюкоза + галактоза). Полипептидная цепь — левозакрученная спираль, но водородные связи отсутствуют, так как много иминокислот.
Вторичная структура — особый коллагеновый тип: 3 полипептидные цепи сворачиваются в тройную, линейную, правозакрученную спираль. Такая молекула называется тропоколлаген (рис. 3.3).
Третичная структура — соединение в пространстве молекул тропоколлагена между собой по горизонтали: «голова» к «хвосту».
Четвертичная структура — ассоциация между собой молекул тропоколлагена, имеющих третичную структуру, по вертикали: в виде «лестницы». Каждая «ступенька» такой лестницы смещена относительно соседней на 1/4 своей длины. В образующиеся в ходе такого сдвига пустоты в костной ткани и в твердых тканях зуба откладываются кристаллы фосфата кальция, которые становятся центром нуклеации (ядром) для роста кристаллов гидроксиапатита.
Синтез коллагена.Полипептидные цепи синтезируются на полисомах в виде препроколлагена («пре»указывает на наличие сигнального, лидирующего пептида; «про»—наналичие дополнительных пептидов на N- и С-концах). Затем начинается процессинг препроколлагена (табл. 3.2).
Таблица 3.2
| Порядок и локализация процессинга препроколлагена | |
| Внутриклеточно | Внеклеточно |
| 1. Удаление сигнального пептида 2. Гидроксилирование ПРО и ЛИЗ 3. Гликозилирование ОН-ЛИЗ 4. Образование внутри- и межцепочечных S-S связей в дополнительных пептидах 5. Образование тройной спирали | 1. Удаление дополнительных пептидов 2. Образование коллагеновых волокон с поперечной исчерченностью 3. Окислительное дезаминирование ε-аминогрупп ЛИЗ и ОН-ЛИЗ с образованием альдегидных групп 4. Образование поперечных связей в коллагеновых волокнах |
Разрушается коллаген коллагеназамиилизосомными ферментами — протеиназами игликозидазами.О «возрасте» коллагена можно судить по количеству поперечных ковалентных связей в коллагеновых волокнах: чем «моложе» коллаген, тем меньше поперечных связей, тем легче и быстрее он разрушается, и наоборот.
Эластин. Молекула эластина состоит из двух типов фрагментов, чередующихся вдоль цепи: гидрофобные (фибриллярные) сегменты, которые ответственны за эластические свойства молекулы и глобулярные сегменты, богатые АЛА и ЛИЗ, имеющие форму α-спирали и участвующие в формировании поперечных связей между молекулами эластина. В отличие от коллагена у эластина один генетический тип, мало ОН-ПРО, нет ОН-ЛИЗ, дополнительных пептидов, углеводов, не образуется тройная спираль. Синтезируется эластин в виде мономера, а внеклеточно происходит фибриллогенез с образованием поперечных связей с помощью аминокислоты десмозина — продукта межмолекулярной конденсации 4-х остатков ЛИЗ. Эластин — самый прочный из белков, известных в организме человека. Разрушается под действием фермента эластазы.