|
|||||
Строение ферментаДата добавления: 2014-06-18 | Просмотров: 1627
По сложности строения белковой молекулы выделяют простые (однокомпонентные) ферменты, состоящие только из белковой части, и сложные (двухкомпонентные) ферменты, имеющие кроме белковой части (апофермента) и небелковую часть (кофермент). В этом случае сложный фермент часто называют холофермент. Кофермент часто называют кофактором или простетической группой. Отличие заключается в характере связывания с апоферментом. Кофермент связывается с ним нековалентными связями, а кофактор (простетическая группа) — ковалентными. Коферменты выполняют следующие функции: а) являются посредниками между ферментом и субстратом; б) непосредственно участвуют в акте катализа; в) стабилизируют апофермент. Роль коферментов могут выполнять как органические, так и неорганические соединения. Различают: а) коферменты алифатического ряда (липоевая кислота); б) коферменты ароматического ряда (убихинон); в) коферменты — производные водорастворимых витаминов (ТПФ, ПФ); г) коферменты-нуклеотиды (НАД+, ФАД); д) коферменты-металлы (Zn, Co, Mg). В строении белковой части фермента можно выделить ряд функциональных доменов, обеспечивающих главные функции фермента: а) домен, обеспечивающий связь с коферментом (в двухкомпонентных ферментах); б) домен, обеспечивающий взаимодействие с регулятором (регулируемые ферменты) и др. Обязательным для всех ферментов является домен — активный центр фермента. Он образуется из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или различных полипептидных цепей, но пространственно сближающихся при образовании пространственной структуры белка-фермента. В активном центре выделяют: а) способствующие группы; б) контактный (якорный) участок; в) каталитический участок; г) вспомогательные группы. Белковая природа ферментов придает им ряд особенностей, отличающих их от обычных катализаторов. Эти особенности ферментов называют общими свойствами ферментов. К ним относятся: - высокая молекулярная активность (ферменты могут ускорять реакцию в 108–1012 раз); - высокая специфичность ферментов к субстратам (субстратная специфичность) и к типу катализируемой реакции (реакционная специфичность); - высокая чувствительность ферментов к неспецифическим физико-химическим факторам среды — температуре, рН, ионной силе раствора и т. д.; - высокая чувствительность к химическим реагентам; - возможность регуляции активности. Важное условие, характеризующее действие фермента, —специфичность взаимодействия. Различают несколько типов специфичности: а) абсолютная — фермент катализирует превращение строго определенного вещества (уреаза расщепляет только мочевину на СО2 и NH3); б) стереохимическая — фермент катализирует превращение только одного стереоизомера при наличии рацемата (L-оксидазы превращают L-аминокислоты, но не D-амино-кислоты); в) групповая абсолютная специфичность — фермент катализиpyет превращения группы субстратов, имеющих одинаковую химическую группу, связанную одним типом химических связей (например, метилэстеразы действуют на субстраты, в которых метильная группа связана эфирной связью); г) групповой относительной специфичностью обладают ферменты, для которых важен только тип связи. Существуют две модели, объясняющие специфичность: модель Фишера — «ключ – замок» и модель Кошленда — индуцированного взаимодействия. |
При использовании материала ссылка на сайт Конспекта.Нет обязательна! (0.048 сек.) |