Тема 5. РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ

Дата добавления: 2014-06-18 | Просмотров: 1697

Принципы регуляции химических процессов в клетке

Изменить скорость химического процесса в клетке можно путем: а) изменения количества субстрата или продукта реакции (регуляция проницаемости мембран); б) изменения количества фермента (регуляция синтеза белков); в) изменения активности фермента. Ниже будут приведены механизмы регуляции активности фермента. Можно выделить три основных принципа специфической регуляции активности ферментов: изостерическая регуляция, аллостерическая регуляция и ковалентная модификация структуры ферментов.

Влияние ингибиторов

Ингибиторы ферментов — это вещества, замедляющие ферментативные реакции
(рис. 5.1).

Рис. 5.1. Классификация ингибиторов ферментов

Конкурентные (изостерические) ингибиторы имеют следующие характе­рис­тики:
а) они похожи по структуре на субстрат (изо — подобный); б) эффект конкурентного ингибитора может быть устранен избытком субстрата (V_max не изменяется, а соответствующая K_m увеличивается). Как субстрат, так и ингибитор связываются с ферментом в активном центре, и связывание там одного из них исключает связывание второго.

Неконкурентные ингибиторы имеют следующие характе­ристики: а) ингибитор не похож по структуре на субстрат; б) эффект неконкурентного ингибитора не может быть устранен избытком субстрата (V_max уменьшается, а K_m остается неизменной). Связывание ингибитора с ферментом не влияет на связывание субстра­та с ферментом.

Ингибитор (I) может связываться как с ферментом (Е), так и с фермент-субстрат­ным комплексом (ES), но только ES-комплекс (а не ESI-комплекс) ведет к образованию продукта.

По аналогии с изостерическими этот вид ингибиторов должен быть назван аллостерическим (аллос — иной, другой), однако термин «аллостерический» закрепился за регуляторами, действующими на мультимерные ферменты, субъединицы которых кооперативно реагируют на связывание регулятора с аллостерическим центром. При связывании регулятора с аллостерическим центром происходит изменение конформации фермента, которое может оказать значительное влияние на связывание субстрата и скорость реакции (рис. 5.2).